Une enzyme d’origine bactérienne a favorisé l’évolution des longicornes — ScienceDaily

Les larves de longicornes jouent un rôle important dans les écosystèmes forestiers car elles se nourrissent du bois des arbres morts et restituent ainsi les nutriments au cycle naturel. Les larves de certaines espèces de longicornes (Cerambycidae) se nourrissent même du bois des arbres vivants ou se développent dans le bois transformé et peuvent ainsi causer des dommages économiques considérables. Le bois est formé par la lignification, c’est-à-dire l’incorporation de lignine dans la paroi cellulaire végétale. Les principaux composants du bois sont les polysaccharides cellulose et xylane et la lignine polymère, qui sont difficiles à dégrader pour la plupart des organismes. Comme les chrysomèles, les charançons et les scolytes, les longicornes possèdent des enzymes pour décomposer les composants de la paroi cellulaire des plantes. Certaines familles d’enzymes sont largement distribuées dans ces familles de coléoptères, mais les enzymes GH5_2 n’ont jusqu’à présent été trouvées que chez les longicornes. Par conséquent, une équipe de chercheurs de l’Institut Max Planck d’écologie chimique et du Centre forestier des Grands Lacs au Canada s’est demandé ce qu’il y avait de si spécial à propos de ces enzymes et pourquoi on ne les trouve que chez les longicornes. « Certaines de nos études antérieures ont suggéré que dans au moins une sous-famille de longicornes, les longicornes à face plate, les membres de la famille des enzymes GH5_2 ont évolué pour décomposer non seulement la cellulose mais aussi d’autres polysaccharides, tels que le xylane et le xyloglucane. Nous voulions pour savoir si ces capacités catalytiques étaient réservées aux capricornes à face plate ou s’il s’agissait d’une sorte de marque de fabrique chez tous les capricornes », explique le responsable de l’étude, Yannick Pauchet, dans la question initiale de l’étude.

Pour répondre à la question, les chercheurs ont combiné des analyses phylogénétiques avec la génération de données fonctionnelles à grande échelle. Le résultat de l’étude d’un total de 113 enzymes GH5_2 de 25 espèces est une analyse complète de l’histoire évolutive de ce groupe d’enzymes chez les longicornes. Les scientifiques ont découvert que leur fonction, c’est-à-dire quels polysaccharides ils peuvent décomposer, était due à la façon dont ils étaient liés les uns aux autres. Tous les gènes étaient le résultat d’au moins quatre duplications de gènes. À partir des études comparatives, les chercheurs ont pu déduire la séquence génétique de l’enzyme d’origine, qui est apparue pour la première fois chez un ancêtre des longicornes d’aujourd’hui après avoir été transférée d’une bactérie. Ils l’ont exprimé avec succès dans des cultures cellulaires et ont testé son activité sur un certain nombre de polysaccharides importants de la paroi cellulaire végétale. « Ces expériences ont fourni des preuves importantes que cette enzyme originale, une cellulase, non seulement dégradait la cellulose mais était » promiscuité « , ce qui signifie qu’elle catalysait également la conversion d’autres substrats, tels que le xylane et le glucomannane. Cette capacité peut avoir été une condition préalable à l’évolution de la spécificité de substrat de ces enzymes après duplication de gène », explique le premier auteur Na Ra Shin.

Un résultat surprenant pour les chercheurs a été d’identifier une enzyme qui favorise la transglycosylation, le transfert et la fixation d’un groupement sucre, plutôt que l’hydrolyse, c’est-à-dire le clivage par réaction avec l’eau. « Seul un criblage approfondi de l’activité des enzymes, comme nous l’avons fait ici, a rendu possible la découverte d’une enzyme dotée de telles propriétés », déclare Na Ra Shin.

Les recherches sur la capacité des insectes à digérer certains composants des aliments végétaux montrent que le transfert horizontal de gènes a joué un rôle crucial. « Il est de plus en plus évident que l’acquisition de nouvelles capacités métaboliques par transfert horizontal de gènes a été d’une importance capitale pour l’évolution de nombreux organismes », déclare Yannick Pauchet. Les longicornes sont l’une des familles de coléoptères les plus importantes et les plus diversifiées. Le succès évolutif des plus de 36 000 espèces de longicornes estimées dans le monde est certainement basé sur leur capacité à décomposer des aliments auparavant indigestes et ainsi ouvrir de nouveaux habitats.

L’approche systématique de cette étude qui combine la découverte de séquences et la caractérisation fonctionnelle d’une famille d’enzymes complète dans un ensemble d’espèces de coléoptères est également un moyen efficace d’identifier des enzymes catalytiquement intéressantes pour des applications biotechnologiques potentielles. Les enzymes capables de la réaction inverse, c’est-à-dire le transfert et la fixation d’un sucre ou la transglycosylation au lieu du clivage, présentent ici un intérêt particulier. « Certains oligosaccharides ont un potentiel thérapeutique. Cependant, leur synthèse est difficile et nécessite des méthodes chimiques fastidieuses avec de faibles rendements. Alternativement, des glycosyltransférases peuvent être utilisées, mais elles sont très instables et nécessitent des substrats donneurs coûteux. L’utilisation d’enzymes pour la transglycosylation permet de contourner toutes ces Nous avons découvert une transglycosidase naturelle avec notre approche. C’est une sensation mineure », se réjouit Na Ra Shin.

Pour les chercheurs, il serait intéressant d’aller plus loin dans la compréhension de l’importance de ces enzymes pour la biologie des longicornes. Cependant, ce travail ne serait possible qu’avec l’aide de mutants. « Jusqu’à présent, il n’a tout simplement pas été possible de produire des mutants avec une activité enzymatique altérée chez ces insectes car ils restent cachés dans les tissus ligneux pendant la majeure partie de leur vie, leur temps de développement peut atteindre plusieurs années et ils ne sont pas faciles à élever. en laboratoire », explique Yannick Pauchet.